蛋白质组学

泛素化是真核生物特有的翻译后修饰，在哺乳动物细胞中，泛素化靶向∼100,000 个位点，并由约640种泛素化酶和约90种去泛素化酶可逆调控。尽管目前泛素化已被广泛关注和研究，但对蛋白质特定位点的泛素化比例（占有率）进行量化的研究却很少。因此本文主要通过定量蛋白质组学方法，量化了人类细胞中蛋白质组范围内的泛素化位点占有率和泛素化修饰的半衰期。

为了系统地量化泛素化的位点特异性占有率，作者采用了

中国科学院上海药物研究所研究员黄河、柳红合作，研究设计合成了一种含有吡啶甲醛片段的可断裂分子探针2PCA-Probe，可实现对蛋白质N-端的深度富集检测。相关研究发表于《美国化学会志》。

蛋白质水解是一种广泛存在的翻译后修饰方式，在多种生物过程中发挥重要作用。在正常组织中，大多数蛋白酶的活性受到严格调控，而在肿瘤组织中则往往被异常激活，并通过介导免疫逃逸、肿瘤细胞侵袭等多个途径促进肿瘤的发生发展。通过

可通过抑制蛋白了解新发现蛋白的功能，在空间和时间上更为完整地描绘了蛋白质组学在个体细胞中的变化，为测量和解释单个细胞和亚细胞水平之间的蛋白质组变异提供了基础

　　第七届中国蛋白质组学大会暨第三届国际蛋白质组学论坛将于2011年4月14-18日在浙江杭州市第一世界大酒店召开。贝克曼库尔特公司将参加此次会议，介绍超高灵敏度的毛细管电泳质谱联用新技术。展位号A10。期待您的光临。

　　会议连接http://61.50.138.116/bprchy/cn/